Struktur und Aufnahme der Colicine 5, 10 und K

Projektleitung und Mitarbeiter

Braun, V. (Prof. Dr. rer. nat.), Pilsl, H. (Dipl. Biol.)

Mittelgeber : Graduiertenkolleg Mikrobiologie (DFG)

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Die neu entdeckten Colicine 5 und 10, sowie das lange bekannte Colicin K, wurden molekulargenetisch charakterisiert. Sie gehören zu den porenbildenden bakteriellen Proteintoxinen und werden nach einem ungewöhnlichen Transportmechanismus in empfindlichen Zellen aufgenommen. Der Vergleich der Nukleotid- und Aminosäuresequenzen zeigt, daß die Gene dieser Colicine aus DNA Fragmenten zusammengesetzt wurden, die präzise Funktionsdomänen kodieren (Rezeptorbindung, Transport, Porenbildung, Interaktion mit dem Immunitätsprotein). Ferner konnte gezeigt werden, daß die Colicine in der Cytoplasmamembran erst unmittelbar vor der tödlichen Porenbildung durch die Immunitätsproteine inaktiviert werden.

Publikationen

Pilsl, H., Braun, V.: Novel colicin 10: assignment of four domains to TonB- und TolC-dependent uptake via the Tsx receptor and to pore formation. Mol. Microbiol. 16, 57 67 (1995).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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